Если креатинкиназа повышена, что это значит

Креатинкиназа, или креатинфосфокиназа, — это фермент, участвующий в выработке энергии во время физических нагрузок. Он работает в паре с креатинином, но это разные химические соединения.

Особое внимание уделяется фракциям креатинкиназы, известным как изоферменты. Для здоровья сердца важен изофермент КК-МВ, который называется сердечным. Уровень этой фракции повышается при повреждении клеток миокарда.

При ранней диагностике инфаркта миокарда уровень МВ-фракции увеличивается уже через два-четыре часа после приступа боли в сердце. Возврат к норме происходит в течение трех-шести суток. Поэтому анализ на креатинкиназу в более поздние сроки для выявления инфаркта нецелесообразен. Этот анализ также можно использовать для диагностики острых миокардитов, но повышение активности в таких случаях менее выражено.

Что такое креатинкиназа

Креатинфосфокиназа (КФК) ускоряет преобразование креатина и аденозинтрифосфата (АТФ) в высокоэнергетическое соединение — креатинфосфат. Этот процесс создает энергетические импульсы, необходимые для сокращения мышц и их эффективной работы во время физических нагрузок.

Изоферменты креатинфосфокиназы

Молекула фермента состоит из двух компонентов: В (от англ. «brain» — «мозговая») и М (от англ. «muscle» — «мышечный»). Активная форма вещества — димер.

КФК существует в трех изоформах: ВВ, МВ и ММ, которые отличаются друг от друга и имеют свои специфические структуры:

• ВВ — мозговой изофермент, локализующийся в нервной ткани головного мозга, плаценте, органах мочевыделительной системы и опухолях. У здорового человека его не обнаруживают в сыворотке крови, так как он не проникает через гематоэнцефалический барьер. Изофермент ВВ появляется в крови при инсульте и черепно-мозговых травмах.
• ММ — мышечный изофермент, находящийся в скелетных мышцах и миокарде. Большая часть ферментов в крови относится к фракции КК-ММ.
• МВ — гибридный изофермент, преимущественно локализованный в миокарде.

Роль в диагностике

Креатинфосфокиназа в больших количествах попадает в кровь после повреждения клеток органов и тканей. Обычно это происходит при патологических процессах, сопровождающихся нарушением целостности клеток сердечных и скелетных мышц.

Читайте также по теме

Креатинкиназа. Норма

Для определения нормы креатинкиназы в плазме крови используются показатели верхней границы нормы, выраженные в Ед/л и определяемые при температуре 37 °C:

• новорожденные до 5 суток жизни – 652;
• с 5 дней до 6 месяцев – 295;
• с 6 до 12 месяцев – 203;
• с 1 до 3 лет – 228;
• дети дошкольного возраста (3–6 лет) – 149;
• мальчики (6–12 лет) – до 247, девочки – 154;
• юноши (12–17 лет) – 270;
• девушки (12–17 лет) – 123;
• мужчины (от 17 лет) – 270;
• женщины (от 17 лет) – 167.

Если в результате анализов значение активности креатинкиназы близко к 0, это может указывать на заболевание щитовидной железы, а в редких случаях – на малоподвижный образ жизни. У беременных женщин этот показатель может значительно снижаться, что не вызывает беспокойства.

У детей уровень креатинкиназы может повышаться в несколько раз при наличии мышечной дистрофии. Этот анализ показывает степень повреждения мембран мышечных волокон.

Что происходит с ферментами при инфаркте миокарда

Через несколько часов после начала болей за грудиной уровень креатинфосфокиназы (КФК) начинает расти и может увеличиться в несколько раз к концу суток. Ферменты в крови остаются повышенными не более 3 суток, после чего их уровень стабилизируется до допустимого значения.

Если уровень КФК снова начинает расти при наличии соответствующих симптомов, это может указывать на повторный инфаркт миокарда. Также это может сигнализировать о развитии осложнений, таких как миокардит или перикардит.

Креатинкиназа повышена. Причины

• Мышечные дистрофии.
• Воспалительные заболевания мышц.
• Травмы мышечной ткани и компрессионный синдром.
• Послеоперационный период.
• Черепно-мозговая травма и ушиб мозга.
• Сосудистые заболевания головного мозга.
• Психические расстройства.
• Сердечная недостаточность с нарушением ритма.
• Чрезмерные физические нагрузки (профессиональный спорт, тяжелые условия труда).
• Заболевания эндокринной системы: сахарный диабет, гипотиреоз, сопровождающиеся снижением выработки гормонов.
• Онкологические заболевания, новообразования, чаще всего в мочеполовой системе.
• Воздействие некоторых лекарств.
• Малоподвижный образ жизни, приводящий к нарушению кровообращения и питания тканей.
• Злоупотребление алкоголем.

Как проводится сдача анализа

Перед сдачей анализа не рекомендуется употреблять алкоголь и некоторые лекарственные препараты, такие как статины, антибиотики, психотропные средства, а также наркотические и ненаркотические анальгетики. За сутки до анализа следует ограничить физические нагрузки. Кровь сдают рано утром натощак.

Для определения уровня активности КФК необходимо взять венозную кровь. В лаборатории кровь разделяют на сыворотку и плазму, после чего измеряют активность фермента на 1 литр сыворотки. Для повышения точности результата пациенту рекомендуется повторить анализ через 3 дня.

Интерпретация результатов

Расшифровку результатов должен проводить лечащий врач. Повышение активности фермента может указывать на рабочее напряжение или повреждения нервной ткани головного мозга, а также сердечных и скелетных мышц.

Анализ крови на активность фермента используется для подтверждения или опровержения диагноза. Эта методика позволяет диагностировать острый инфаркт миокарда на ранних стадиях и выявлять патологические процессы в мышечной системе. Она также помогает следить за состоянием здоровья пациента и предупреждать осложнения.

Что такое КФК в крови, какова норма

В медицинской практике используется аббревиатура КФК, которая обозначает креатинфосфокиназу (креатинкиназу). Анализ на КФК назначают при болях в грудной клетке или дискомфорте после тяжелых травм. Важно понимать, что это за анализ, как его проводят и как интерпретировать результаты.

КФК — это фермент, участвующий в основных биохимических процессах организма. В его молекулярной формуле содержатся два димера — М и В, которые образуют изоферменты, локализующиеся в различных органах:

• ВВ — в головном мозге;
• ММ — в мышечных тканях скелета;
• ВМ — в сердечной мышце и сыворотке.

Общая креатинкиназа отражает совокупную активность этих изоэнзимов, поступающих из сердца и мышц.

При инфаркте миокарда уровень ВМ и КФК в биохимическом анализе крови быстро возрастает. Это происходит в течение 6 часов, а через 30 часов показатель нормализуется.

Диагностика патологического состояния чаще всего основывается на повторном повышении уровня КФК.

Когда назначается анализ на КФК

Исследование необходимо проводить для диагностики патологий сердечной мышцы и заболеваний скелетных мышц. При болезненности в области грудины анализ помогает предсказать сердечный приступ и выявить серьезные повреждения миокарда.

Биохимическое исследование позволяет оценить риск инфаркта, дистрофии мышц, дерматомиозита и других воспалительных процессов. Оно также помогает определить эффективность лечения после приступа.

Биохимия актуальна для подтверждения диагноза в следующих случаях:

• вирусный миозит;
• отравление алкоголем;
• ревмокардит;
• нарушения ритма сердца;
• спазмы скелетных мышц;
• злокачественные новообразования;
• инсульт;
• эпилептические припадки;
• шизофрения;
• возможное воспаление;
• повышенные нагрузки на сердечную мышцу.

Направление на анализ могут выдать:

• кардиолог — повышенный уровень КФК может появиться через четыре часа после инфаркта и снизиться на 3-4 день;
• онколог — при подозрении на злокачественные образования;
• эндокринолог — при нарушениях работы щитовидной железы (тироксин ингибирует активность креатинкиназы у женщин);
• терапевт — при травмах;
• невролог — при наследственной миотонии и миопатии.

Не рекомендуется самостоятельно расшифровывать результаты. Лучше обратиться к специалисту.

Проведение исследования

Перед сдачей анализа на КФК пациент должен сообщить лечащему врачу о принимаемых медикаментах. Это важно, так как некоторые препараты могут повлиять на уровень фермента и исказить результаты обследования.

Подготовка

Для получения точных результатов специалисты рекомендуют соблюдать следующие правила подготовки к сдаче анализа:

1. Не есть за восемь часов до посещения лаборатории. Кровь сдаётся на голодный желудок.
2. Исключить все медикаменты, кроме жизненно важных. Если такие имеются, сообщите врачу или лаборанту.
3. В течение суток до процедуры не употреблять алкоголь.
4. За день до анализа исключить острые, жареные, солёные, сладкие и копчёные продукты.
5. За несколько дней до анализа не проводить инструментальные обследования, такие как рентген и УЗИ.
6. Отказаться от газированных напитков за 12 часов до анализа.
7. Избегать стрессовых ситуаций.

Если анализ проводится для выявления заболеваний скелетной мускулатуры, рекомендуется отказаться от тяжёлых физических нагрузок. Это связано с тем, что после интенсивной активности уровень креатинфосфокиназы может быть повышен.

Забор крови

Анализ сдают натощак. Кровь берут из вены и направляют в лабораторию для расшифровки. Биологический материал делят на две части: клеточную фракцию и плазму.

Показатели записываются в единицах активности на литр сыворотки.

Для подтверждения диагноза или контроля терапии может быть назначен повторный анализ на КФК. Обычно его проводят через два дня после первого.

Расшифровка результатов

Правильная интерпретация результатов исследования возможна только для специалиста, независимо от его цели.

Если анализ показывает повышение показателя, это может указывать на патологические изменения в организме, такие как:

• повреждение скелетных или сердечных мышц;
• напряжение мышечной массы;
• воспалительные процессы в тканях мозга.

Исследуется уровень ферментов, а при необходимости уточняется диагноз с помощью показателя фракции креатинфосфокиназы.

Как ведет себя фермент при инфаркте миокарда

При инфаркте миокарда повышаются не только уровни креатинкиназы, но и других ферментов. Этот процесс можно отследить по данным в таблице ниже.

Анализ крови на КФК: таблицы с нормами и отклонениями креатинкиназы

Анализ крови отражает процессы, происходящие в организме. Одним из показателей биохимического исследования является креатинфосфокиназа.

Что такое КФК?

КФК (креатинфосфокиназа, креатинкиназа) – фермент, который переносит фосфатную группу с АТФ (аденозинтрифосфата) на креатин, образуя АДФ (аденозиндифосфат) и креатинфосфат.

Креатин – азотосодержащая карбоновая кислота, выделенная из мышечной ткани в 1832 году Шевлёром. Он также присутствует в сердечной мышце и нервной ткани. Схема его синтеза представлена на рисунке 2.

Схема синтеза креатина

Креатин в организме играет ключевую роль в образовании креатинфосфата, который служит запасным источником энергии. Распад креатинфосфата обеспечивает быструю выработку АТФ в течение 5–10 секунд во время мышечного сокращения. В нервной ткани креатинфосфат помогает поддерживать жизнеспособность клеток при гипоксии.

Примерно 3% креатинфосфата превращается в креатинин, который выводится с мочой. Уровень креатинина зависит от объема мышечной массы.

Креатинфосфокиназа

В строении креатинкиназы выделяют две субъединицы: М — мышечная (muscle) и В — мозговая (brain). Это приводит к образованию трех изоформ фермента:

• КФК-ММ — в основном в скелетных мышцах;
• КФК-МВ — в миокарде;
• КФК-ВВ — в нервной ткани.

В крови можно определить общую креатинфосфокиназу и её изомеры.

При повреждении определенной ткани наблюдается увеличение активности соответствующей изоформы креатинфосфокиназы. Далее будет рассмотрено, что и при каких заболеваниях вызывает это увеличение.

В каких случаях назначается исследование?

1. Для диагностики сердечных заболеваний (инфаркта миокарда, миокардита, миокардиодистрофии) при наличии клинических проявлений.
2. Для диагностики или оценки течения заболеваний мышц (миодистрофии, полимиозита, дерматомиозита).
3. Для диагностики миопатии Дюшенна.
4. Для оценки функционирования щитовидной железы.
5. Для подтверждения наличия опухоли и степени её прогрессирования.

Как подготовиться к исследованию?

Материалом для исследования активности креатинфосфокиназы является венозная кровь. Перед сдачей анализа запомните несколько простых правил.

1. Кровь сдаётся натощак, разрешается пить воду. Если вам трудно переносить голод, возьмите с собой шоколадку, бутерброд или фрукт. После забора крови можно есть всё, что хотите.
2. Обеспечьте физический и эмоциональный покой.
3. За 3 часа до забора крови воздержитесь от курения.
4. Проконсультируйтесь с врачом о принимаемых медикаментах, чтобы исключить лекарственную интерференцию.

Гормоны щитовидной железы — тироксин и трийодтиронин — влияют на активность креатинкиназы. При их недостатке (гипотиреоз) уровень КФК повышается.

Где можно сдать кровь на КФК?

Уровень креатинфосфокиназы можно определить в любой лаборатории как бесплатно по полису ОМС, так и платно. Стоимость исследования составляет 200–300 рублей, а срок выполнения — несколько дней. При срочном анализе возможно ускорение определения креатинкиназы.

Норма креатинкиназы

КФК крови измеряется в единицах на литр (Ед/л). Наивысшая активность креатинфосфокиназы наблюдается на второй-пятый день жизни, после чего она снижается с возрастом (таблица 1).

Таблица 1. Референсные интервалы активности общей креатинфосфокиназы в зависимости от возраста и пола.

Для самостоятельной расшифровки анализа найдите значение активности креатинкиназы, соответствующее вашему возрасту.

Повышение креатинкиназы

Причины повышения активности общей креатинкиназы разнообразны. Обычно увеличение уровня связано с изменением концентрации одной из изоформ (таблица 2).

Таблица 2. Состояния, способствующие увеличению креатинкиназы.

Кроме перечисленных в таблице состояний, повышение общей креатинкиназы может происходить:

• после интенсивной физической нагрузки;
• на фоне операции;
• при гипофункции щитовидной железы;
• при судорогах;
• при наличии опухоли или её распаде;
• при приёме некоторых лекарственных средств.

Применение противоаритмических, гипотонических, антипсихотических средств, амфотерицина и пропранолола может увеличить уровень общей креатинфосфокиназы.

Повышение активности креатинфосфокиназы в 100–200 раз указывает на миодистрофию Дюшенна. Это наследственное заболевание, характеризующееся мышечной слабостью, атрофией мышц и снижением уровня интеллекта. Заболевание начинается в детском возрасте и в основном поражает мальчиков, так как ген сцеплен с Х-хромосомой.

Женщины являются носителями и у них наблюдается незначительное увеличение активности креатинкиназы, что может указывать на риск рождения ребёнка с миодистрофией.

Низкая активность креатинкиназы

Понижение уровня креатинкиназы не имеет диагностического значения, так как в референсных значениях указана только верхняя граница. Однако слишком низкие показатели или значения, близкие к нулю, могут указывать на патологии щитовидной железы или снижение мышечной массы.

Заключение

Креатинфосфокиназа играет ключевую роль в диагностике поражений мышечной ткани, миокарда и нервной ткани. Изоформа МВ является распространённым маркером инфаркта миокарда. Уровень этой изоформы в крови повышается через 4–8 часов после инфаркта, достигая пика через 12–20 часов.

Однако диагноз нельзя ставить только на основании изменения уровня креатинкиназы. Необходима полная диагностика с учётом анамнеза, клинических проявлений и других методов исследования.

Мы старались сделать эту статью полезной и будем рады вашим отзывам. Автору будет приятно знать, что материал вызвал у вас интерес. Спасибо!

Что такое КФК в биохимическом анализе крови?

С развитием лабораторной аппаратуры стало возможным определять специфические ферменты, одним из которых является креатинфосфокиназа (КФК). Этот фермент локален, и его повышенное содержание в крови свидетельствует о наличии патологического очага в организме.

Содержание

При биохимическом анализе крови можно оценить множество показателей. Креатинфосфокиназа (КФК) — один из обязательных. По частоте назначения она сопоставима с С-реактивным белком, амилазой и фракциями билирубина. Понимание КФК в биохимическом анализе крови требует знаний из биохимии.

Небольшой экскурс в биохимию

Креатинфосфокиназа (КФК) — фермент, который образует креатинфосфат (КФ) из АТФ и креатина. Креатинфосфат служит резервом для АТФ и макроэргических связей. В первые секунды работы мышц АТФ ресинтезируется из КФ, что позволяет клеткам поддерживать необходимый уровень энергии до активации анаэробного гликолиза и аэробного окисления глюкозы.

Превращение КФ и АТФ в креатинфосфат и обратно.

Органы и ткани с наибольшим содержанием КФК:

• мышцы (гладкие и поперечнополосатые);
• головной мозг;
• щитовидная железа;
• легкие.

Важно! В мышечной ткани содержится 80-85% всей КФК организма.

КФК существует в двух фракциях: КФК-МВ (миоглобиновая) и КФК-ВВ (мозговая). КФК-МВ находится в мышцах, преимущественно в миокарде, а КФК-ВВ преобладает в головном мозге.

Нормальное содержание в крови

Концентрации КФК могут значительно варьироваться из-за индивидуальных особенностей организма, таких как физическая форма и наличие хронических заболеваний.

В общем, уровень КФК может колебаться от 20 до 200 Ед/л.

Важно отметить, что у детей уровень КФК всегда выше, чем у взрослых, из-за активного роста, включая развитие мышечной ткани. Например, для шестилетнего ребенка содержание креатинкиназы 250 Ед/л считается нормальным.

Полную расшифровку биохимического анализа у детей можно найти в статье на нашем сайте.

Если уровень КФК превышает 215 Ед/л, стоит задуматься о необходимости обследования.

Креатинфосфокиназа (КФК) в анализе крови: что за показатель и почему важен его контроль

Креатинфосфокиназа (КФК) — фермент, уровень которого определяется в клиническом анализе крови. В норме его содержание минимально, а отклонения могут указывать на серьезные заболевания, что требует внимания и дополнительного обследования.

Что такое КФК в анализе крови

Креатинфосфокиназа, или креатинкиназа, — это фермент, участвующий в энергообмене. Он ускоряет важные химические реакции, включая фосфорилирование креатина, что обеспечивает сократительную способность мышц.

Организм получает креатинкиназу из белковой пищи в виде аминокислот, которые затем преобразуются в другие формы в процессе биохимических трансформаций.

В каких анализах его выявляют

Уровень КФК определяется по биохимическому анализу крови из вены. Биоматериал сдают утром натощак. Для достоверности результатов необходимо подготовиться:

• не есть за 8 часов до анализа;
• отказаться от курения за 3 часа и от алкоголя за 72 часа;
• прекратить прием лекарств за 3 дня; если это невозможно, сообщите врачу о принимаемых препаратах;
• снизить физическую активность накануне.

Обследование назначают для выявления заболеваний сердца и скелетных мышц. По уровню КФК можно определить причины загрудинной боли, диагностировать сердечный приступ и оценить степень повреждения миокарда.

Биохимический тест на КФК помогает диагностировать такие состояния, как:

• инфаркт миокарда — острое поражение сердца;
• дерматомиозит — системное заболевание мышечной и соединительной тканей;
• дистрофия мускулатуры — состояние, при котором мышцы слабеют и теряют работоспособность, что приводит к общей слабости;
• аутоиммунная некротизирующая миопатия — нервно-мышечная патология, вызванная нарушением работы иммунной системы;
• менингит — инфекционное воспаление оболочки головного мозга;
• болезни пищеварительных органов;
• другие.

Кроме того, уровень КФК позволяет оценить эффективность терапии острых сердечных нарушений.

Нормы КФК для взрослых и детей

Активность креатинкиназы и её уровень в анализе зависят от:

• возраста — в детстве значение максимальное из-за интенсивного роста и развития организма;
• пола — у мужчин уровень КФК выше;
• индивидуальных особенностей телосложения — более развитый мышечный слой приводит к более высоким показателям;
• физической активности — у спортсменов уровень фермента выше.

Таблица норм в зависимости от возраста и пола

У представителей темнокожей расы уровень креатинфосфокиназы выше, чем у европеоидов, что связано с большей мышечной массой.

Источник: healthislife.ru

Креатинкиназа, креатинфосфокиназа и фракции изоферментов

Креатинкиназа — это фермент, участвующий в энергетическом обмене тканей. Он катализирует важные биохимические реакции, в частности, ускоряет фосфорилирование креатина, что обеспечивает энергетическую основу для сокращения мышц.

Наибольшее количество фермента содержится в скелетных мышцах, сердечной мышце, гладкомышечных волокнах матки и нервной ткани головного мозга.

Активность креатинкиназы подавляет тироксин — гормон щитовидной железы.

Молекула креатинкиназы состоит из двух димеров (В и М), образующих изоферменты. Каждый из них локализуется в различных тканях, но некоторые изоферменты имеют предпочтение к определённым органам:

• ММ — мышечный изофермент, преимущественно в скелетных мышцах (КК-ММ); его доля в плазме крови достигает 98% всей активности креатинкиназы.
• ВВ — мозговой изофермент (КК-ВВ); он не обнаруживается в плазме или сыворотке крови, так как не преодолевает гематоэнцефалический барьер, но появляется в крови при тяжелых черепно-мозговых травмах или инсультах.
• МВ — гибридный изофермент (КК-МВ), преимущественно в сердечной мышце; его доля в сыворотке (плазме) составляет около 2% всей активности креатинкиназы.

Таким образом, при лабораторном исследовании общей активности фермента, который мы называем КФК, учитывается активность каждого из изоэнзимов, выделяемых в кровь из сердца (2%) и скелетной мускулатуры (98%).

Нормы для взрослых и детей

Активность креатинкиназы выше у детей, так как они интенсивно растут и развиваются. Также на уровень фермента влияют пол (у мужчин выше), телосложение (больше мышечной массы — выше активность) и физическая активность (у людей, поддерживающих форму, уровень КФК повышен). Значения креатинкиназы в зависимости от пола, возраста и других факторов представлены в таблице:

Пол, возраст	Норма, U/l (Ед/л), при 37°С
Дети до 5 дней жизни от 5 дней до полугода от 6 до 12 месяцев	до 652 до 295 до 203
Дети от года до трех лет от 3 до 6 лет	до 228 до 149
Дети от 6 до 12 лет мальчики девочки	до 247 до 154
Мальчики, юноши от 12 до 17 лет Юноши, мужчины старше 17 лет	до 270 до 195
Девочки, девушки от 12 до 17 лет Девушки, женщины старше 17 лет	до 123 до 167

Снижение активности фермента не имеет диагностической ценности, поэтому нормы указаны только для верхней границы. Исключение составляют случаи, когда активность КК близка к нулю, что может свидетельствовать о малоподвижном образе жизни или повышенной активности щитовидной железы.

Кровь для анализа активности креатинкиназы берут натощак, исключая курение за час до забора и снижая физическую и эмоциональную нагрузку.

Значимость креатинкиназы в диагностическом поиске

Креатинкиназа поступает в кровь при повреждении клеток, содержащих этот фермент. Чаще всего это происходит в кардиомиоцитах и клетках скелетных мышц, поэтому активность креатинкиназы важна для диагностики острого инфаркта миокарда.

Этот лабораторный тест также помогает отслеживать течение болезни. Активность креатинкиназы при инфаркте миокарда значительно повышается уже в первые часы, что делает ее ранним маркером ИМ. Тест позволяет выявлять стертые формы заболевания и повторные инфаркты, когда ЭКГ может быть неинформативной.

Существует еще один биохимический тест, миоглобин, который также реагирует на повреждение сердечной мышцы и может повышаться даже раньше, чем креатинкиназа.

Однако общая активность креатинкиназы менее значима для диагностики ИМ, чем определение ее изофермента – МВ-фракции. Повышение активности МВ-фракции при инфаркте миокарда является наиболее специфичным, так как доля КК-МВ составляет 5% и более от общей активности креатинкиназы.

Изоферментный спектр креатинкиназы – МВ-фракция

Значение лабораторного показателя изофермента КК-МВ (МВ-фракция) трудно переоценить. Активность общей креатинкиназы — информативный анализ, но она зависит от активности других изоферментов. Полное подтверждение инфаркта миокарда (ИМ) дает только уровень МВ-фракции.

В норме значения этого показателя не должны превышать 10 U/l (содержание — менее 10 мг/л). Однако не все лаборатории имеют тест-набор для КК-МВ. Например, в районных больницах без специализированных кардиологических отделений держать реактивы нецелесообразно. В поликлиниках этот анализ также не проводят. Пациентов с инфарктом стараются как можно быстрее доставить в кардиологическую клинику.

Повышенная активность МВ-фракции наблюдается:

• При инфаркте миокарда: рост начинается через 4–6 часов после приступа, максимум достигается через 18–30 часов, а возвращение к норме (при благоприятном исходе) происходит на 3-й день;
• При наследственной нервно-мышечной патологии — кардиомиодистрофии Дюшенна, которая приводит к прогрессирующему поражению поперечнополосатой мускулатуры.

Исследование изоэнзима креатинкиназы сердечной мышцы важно не только для диагностики поражения миокарда, но и для мониторинга состояния пациента.

Поведение ферментов при инфаркте миокарда

При инфаркте миокарда, помимо креатинкиназы, наблюдается повышение активности других ферментов, связанных с сердечной мышцей, таких как АсАТ, ЛДГ и альдолаза. Однако их динамика менее характерна (данные в таблице).

Фермент	Начало увеличения активности, часы	Максимум увеличения активности, часы	Возвращение к норме, сутки	Ожидаемое увеличение, разы
Креатинкиназа	2 — 4	18 — 30	3 — 6	3 — 30
АсАТ	4 — 6	24 — 48	4 — 7	4 — 12
ЛДГ (общ)	8 — 10	48 — 72	8 — 9	2 — 4
Альдолаза	4 — 6	24 — 48	2 — 9	2 — 5

Из таблицы видно, что активность креатинкиназы начинает расти уже через 2–4 часа после появления болевого синдрома.

К концу первых суток болезни активность креатинкиназы может увеличиться от 3 до 30 раз. Поскольку период полужизни креатинкиназы в крови сравнительно короткий, вскоре могут наблюдаться нормальные значения активности этого фермента.

Повторный рост фермента после его снижения (при наличии соответствующих симптомов) может указывать на новый инфаркт, который на ЭКГ иногда маскируется под первый. Однако повторное повышение также может свидетельствовать о развитии миокардита или перикардита на фоне инфаркта.

Поэтому активность креатинкиназы определяют каждые 4–6 часов в течение первых 48 часов болезни. Если в первые два дня все идет благополучно, активность фермента продолжают определять, но только 1 раз в день, при этом наиболее специфичным показателем остается КК-МВ.

Длительное сохранение повышенных значений креатинфосфокиназы рассматривается как неблагоприятный признак.

Повышение активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ) происходит медленнее, чем креатинкиназы, но сохраняется дольше, что позволяет поставить диагноз, когда инфаркт миокарда «постарел» на несколько дней.

Динамика активности аспартатаминотрансферазы при инфаркте миокарда занимает промежуточное положение между активностью креатинкиназы и лактатдегидрогеназы. Тем не менее, этот показатель также исследуется и считается важным при подозрении на поражение миокарда.

И еще много болезней…

Креатинфосфокиназа (КФК) является ранним маркером инфаркта миокарда, повышаясь в 10–30 раз в первые часы и достигая максимума через 20–30 часов. Однако увеличение активности этого фермента также наблюдается при других патологиях:

1. Все типы мышечных дистрофий.
2. Полимиозит и вирусный миозит.
3. Травматические повреждения мышц (синдром длительного сдавления).
4. Обширные хирургические операции (послеоперационный период).
5. Злокачественная гипертермия, развивающаяся во время общей анестезии, угрожающая жизни пациента.
6. Черепно-мозговые травмы и ушибы мозга.
7. Сосудистые заболевания головного мозга.
8. Инсульт (цереброваскулярная ишемия).
9. Ревмокардит.
10. Нарушение ритма при застойной сердечной недостаточности.
11. Тромбоэмболия легочной артерии (повышение активности КФК наблюдается редко).
12. Поражение сердечной мышцы при гипоксии (шок, гипертермия).
13. Значительная физическая нагрузка (бег, силовые виды спорта).
14. Инъекции некоторых лекарств в мышцу (наркотики, ненаркотические анальгетики, антибиотики, седативные и психотропные препараты).
15. Феномен Рейно.
16. Отравление стрихнином.
17. Нарушение кровообращения, приводящее к некрозу (пролежни) у ослабленных пациентов.
18. Спазмы скелетной мускулатуры.
19. Острая алкогольная интоксикация.
20. Психические расстройства (эпилепсия, маниакально-депрессивный синдром, шизофрения).
21. Воздействие радиоактивного излучения с развитием острой лучевой болезни.
22. Гипотиреоз (снижение функции щитовидной железы).
23. Злокачественные новообразования в матке, кишечнике, мочевом пузыре и других органах.

Тироксин, гормон щитовидной железы, ингибирует активность КФК. У пациентов с гипотиреозом активность фермента может повышаться до 50 раз, в то время как при гипертиреозе она снижается.

Креатинкиназа не повышается при стенокардии и практически не реагирует на заболевания печени и легких, даже если клетки этих органов разрушаются по причинам, не связанным с злокачественными опухолями.

Видео: врач о креатинкиназе

Рекомендации читателям СосудИнфо предоставляют профессиональные медики с высшим образованием и опытом работы в своей области.

На ваши вопросы отвечает один из ведущих авторов сайта:

В данный момент на вопросы отвечает: А. Олеся Валерьевна, к.м.н., преподаватель медицинского вуза.

Поддержать проект СосудИнфо или поблагодарить специалиста можно произвольным платежом по ссылке.

Источник: sosudinfo.ru

Фермент креатинфосфокиназа (КФК) расщепляет креатинфосфат, образуя креатин и АТФ. КФК в больших количествах содержится в скелетной мускулатуре, сердечной мышце и мозге.

Креатинфосфокиназа представлена тремя фракциями:

• Изофермент ММ — в скелетной мускулатуре.
• Изофермент MB — в миокарде.
• Изофермент ВВ — в ткани мозга.

Повышение уровня КФК наблюдается:

• при повреждениях мышц (инфаркт миокарда, травмы);
• при мышечной дистрофии;
• при миозите и интенсивной физической нагрузке (например, бег);
• при гипотиреозе;
• при инсульте.

При инфаркте миокарда уровень КФК повышается через 3—5 часов и остается высоким в течение 2—3 дней, особенно увеличивается МВ-фракция. Если после этого уровня изофермента MB не возвращается к норме, это может указывать на распространение инфаркта или новый инфаркт.

Повышение уровня изофермента ВВ может происходить при тяжелом шоке, атрезии желчных протоков и некоторых злокачественных опухолях (яичников, молочной железы, простаты).

Снижение активности КФК иногда наблюдается у людей с малоподвижным образом жизни и сниженной мышечной массой, но клинического значения не имеет.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

ЛДГ присутствует во всех клетках и жидкостях организма и играет важную роль в окислительно-восстановительных процессах. Существует 5 фракций ЛДГ, которые разделяются при электрофорезе, но большинство органов содержит весь набор ЛДГ.

Повышенное содержание ЛДГ в крови наблюдается при повреждении тканей, богатых этим ферментом (сердце, скелетные мышцы, печень, эритроциты).

При инфаркте миокарда уровень ЛДГ (в основном ЛДГ1 и ЛДГ2) медленно повышается в течение 3—4 дней, а затем снижается в течение 5—7 дней, аналогично при миокардите.

При поражении печени активность увеличивается преимущественно изофермента ЛДГ5.

При повреждении и воспалительных заболеваниях скелетных мышц повышается активность изофермента ЛДГ5.

Повышение активности изоферментов ЛДГ2, ЛДГ3 и ЛДГ4 происходит при заболеваниях крови (гемолитическая и В12-дефицитная анемии, серповидноклеточная анемия, острый лейкоз) и состояниях, сопровождающихся разрушением тромбоцитов (эмболия легочной артерии, шок, массивное переливание крови).

Липаза

Липаза — фермент, вырабатываемый поджелудочной железой, расщепляющий жиры. В норме содержание липазы в крови очень низкое.

Содержание липазы возрастает при остром панкреатите, обострении хронического панкреатита или закупорке протока поджелудочной железы.

При других заболеваниях органов пищеварения активность липазы в сыворотке также может умеренно увеличиваться (печеночная колика, непроходимость кишечника, прободение язвы желудка, перитонит).

Источник: studopedia.ru